Zülallar kimi fermentlər də 2 qrupa bölünür: sadə və kompleks. Sadə olanlar tamamilə amin turşularından ibarətdir və hidroliz zamanı yalnız amin turşuları əmələ gətirirlər.Onların məkan təşkili üçüncü quruluşla məhdudlaşır. Bunlar əsasən mədə-bağırsaq fermentləridir: pepsin, tripsin, lizazim, fosfataza. Mürəkkəb fermentlərin tərkibində zülal hissəsi ilə yanaşı, zülal olmayan komponentlər də vardır.Bu qeyri-zülal komponentlər zülal hissəsinə (alloenzim) bağlanma gücünə görə fərqlənir. Mürəkkəb fermentin dissosiasiya sabiti o qədər kiçikdirsə ki, məhlulda bütün polipeptid zəncirləri onların qeyri-zülal komponentləri ilə əlaqələndirilir və izolyasiya və təmizlənmə zamanı ayrılmır, onda qeyri-zülal komponent adlanır. protez qrupu və ferment molekulunun tərkib hissəsi hesab olunur.

Altında koenzim dissosiasiya zamanı alloenzimdən asanlıqla ayrılan əlavə qrupu başa düşmək. Alloenzim və ən sadə qrup arasında olduqca mürəkkəb bir kovalent bağ var. Alloferment və koenzim arasında qeyri-kovalent əlaqə (hidrogen və ya elektrostatik qarşılıqlı əlaqə) mövcuddur. Koenzimlərin tipik nümayəndələri bunlardır:

B 1 - tiamin; pirofosfat (tərkibində B)

B 2 - riboflavin; FAD, FNK

PP - NAD, NADP

H - biotin; biositin

B 6 - piridoksin; piridoksal fosfat

Pantotenik turşu: koenzim A

Bir çox ikivalentli metallar (Cu, Fe, Mn, Mg) nə koenzimlərə, nə də protez qruplarına aid olmasalar da, kofaktor kimi çıxış edirlər. Metallar aktiv mərkəzin bir hissəsidir və ya aktiv mərkəzin strukturunun optimal variantını sabitləşdirir.

METALLARfermentlər

Fe, Fehemoglobin, katalaza, peroksidaza

Cu, Cu sitoxrom oksidaz

ZnDNA - polimeraza, dehidrogenaz

Mqeksokinaz

Mnarginaza

Seqlutatyon reduktaza

ATP, laktik turşu, t-RNT də kofaktor funksiyasını yerinə yetirə bilir. İkikomponentli fermentlərin bir fərqləndirici xüsusiyyətini qeyd etmək lazımdır ki, nə kofaktor (koferment və ya protez qrup), nə də alloferment ayrıca katalitik aktivlik nümayiş etdirmir və yalnız onların üçlüyünün proqramına uyğun olaraq onların vahid bir bütövlükdə birləşməsidir. -ölçülü təşkili, kimyəvi reaksiyaların sürətli gedişini təmin edir.

NAD və NADP-nin quruluşu.

NAD və NADP piridindən asılı dehidrogenazların kofermentləridir.

NİKOTİNAMİD Adenin dinukleotidi.

NİKOTİNAMİDENİNDİNİKLEOAMİDEFOSFAT (NADP)

NAD və NADP-nin dəqiq hidrogen daşıyıcısı rolunu oynamaq qabiliyyəti onların strukturunda olması ilə əlaqələndirilir -

nikotinik turşunun reamidi.

Hüceyrələrdə NAD-dan asılı dehidrogenazlar iştirak edir

elektronların substratdan O-ya keçməsi proseslərində.

NADP-dən asılı dehidrogenazlar prosesdə rol oynayır -

şəkər biosintezi. Buna görə də NAD və NADP koenzimləri

hüceyrədaxili lokalizasiya ilə fərqlənir: NAD

mitoxondriyada və NADP-nin çoxunda cəmləşmişdir

sitoplazmada yerləşir.

FAD və FMN-in strukturu.

FAD və FMN flavin fermentlərinin protez qruplarıdır. Onlar NAD və NADP-dən fərqli olaraq allofermentə çox möhkəm bağlıdırlar.

Flavinmononükleotid (FMN).

FLAVİNASETİLDİNİKLEOTİD.

FAD və FMN molekulunun aktiv hissəsi 2 hidrogen atomunun birləşə biləcəyi azot atomlarına riboflavinin izoalloksadin halqasıdır.

Nikotinik turşunun qida ilə qeyri-adekvat qəbulu (Şəkil 10-6) insanlarda pellagra (italyanca "kobud dəri" sözündən) adlı xəstəliyə səbəb olur. Pellagra insanların əsasən qarğıdalı üzərində yaşadığı və az ət, süd və ya yumurta yediyi dünyanın bir çox yerlərində yayılmışdır. Pellagranın qarşısını almaq və müalicə etmək üçün həm nikotinik turşu, həm də onun amid nikotinamidindən istifadə edilə bilər. Bu vitaminin mənbəyi kimi tütün yeməyin mümkünlüyü barədə hər kəsin düşünməsinin qarşısını almaq üçün nikotinik turşuya başqa (şərti) ad - niasin verildi.

Nikotinamid nikotinamid adenin dinukleotid (NAD) və nikotinamid adenin dinukleotid fosfat (NADP) kimi iki oxşar koenzimin tərkib hissəsidir. Bu koenzimlərin quruluşu Şəkildə göstərilmişdir. 10-6. NADP NAD-dan molekulda fosfat qrupunun olması ilə fərqlənir. Bu koenzimlər həm oksidləşmiş, həm də azaldılmış (NADH və NADPH) formalarda ola bilər. Bu koenzimlərin nikotinamid komponenti xüsusi dehidrogenazların təsiri altında substrat molekulundan enzimatik olaraq ayrılan hidrid ionunun aralıq daşıyıcısı rolunu oynayır (şək. 10-7). Buna misal olaraq malat dehidrogenazın kataliz etdiyi reaksiya göstərilə bilər ki, bu da malatdan oksaloasetata dehidrat verir; bu reaksiya karbohidratların və yağ turşularının oksidləşməsinin mərhələlərindən biridir. Malat dehidrogenaza həmçinin hidrid ionunun malatdan NADH-nin əmələ gəlməsinə tərsinə keçidini katalizləyir; ikinci hidrogen atomu malat molekulunun hidroksil qrupundan sərbəst ion şəklində ayrılır.

Bu tipin çoxlu sayda dehidrogenazları məlumdur, onların hər biri müəyyən bir substrata münasibətdə spesifikliyə malikdir. Bu fermentlərin bəziləri digərlərini koenzim kimi istifadə edir, digərləri isə bu iki koenzimdən hər hansı biri ilə işləyə bilirlər.

düyü. 10-7. Enzimatik dehidrogenləşmə reaksiyalarında koenzim kimi necə fəaliyyət göstərdiyini göstərən ümumi tənlik. Substrat molekulu və reaksiya məhsulları qırmızı rənglə vurğulanır. Molekulun yalnız iikotinamid hissəsi təsvir edilmişdir, qalan hissəsi R hərfi ilə göstərilmişdir.

Əksər dehidrogenazlarda NAD (və ya NADP) fermentin zülal hissəsinə yalnız katalitik dövr ərzində bağlanır, lakin elə fermentlər də var ki, bu kofermentlər çox sıx bağlıdır və daim aktiv mərkəzdə olur.

Katalitik reaksiyalarda kofermentlər müxtəlif qrup atomların, elektronların və ya protonların daşınmasını həyata keçirir. Koenzimlər fermentlərə bağlanır:

kovalent bağlar;

İon bağları;

Hidrofobik qarşılıqlı təsirlər və s.

Bir koenzim bir neçə ferment üçün koenzim ola bilər. Bir çox koenzimlər polifunksionaldır (məsələn, NAD, PF). Holofermentin spesifikliyi apofermentdən asılıdır.

Bütün koenzimlər iki böyük qrupa bölünür: vitamin və qeyri-vitamin.

Vitamin təbiətinin koenzimləri Vitaminlərin törəmələri və ya vitaminlərin kimyəvi modifikasiyası.

1 qrup: tiamin – vitamin B1 törəmələri. Bunlara daxildir:

tiamin monofosfat (TMF);

Tiamin difosfat (TDF) və ya tiamin pirofosfat (TPP) və ya kokarboksilaza;

Tiamin trifosfat (TTP).

TPP ən böyük bioloji əhəmiyyətə malikdir. Ketoturşuların dekarboksilazasına daxildir: PVC, a-ketoqlutar turşusu. Bu ferment CO2-nin aradan qaldırılmasını katalizləyir.

Kokarboksilaza pentoza fosfat dövründən transketolaza reaksiyasında iştirak edir.

2 qrup: flavin koenzimləri, vitamin B2 törəmələri. Bunlara daxildir:

- flavin mononükleotid (FMN);

- flavin adenin dinukleotide (FAD).

Rebitol və izoaloksazin B2 vitamini əmələ gətirir. Vitamin B2 və qalan fosfor turşusu FMN əmələ gətirir. FMN FAD yaratmaq üçün AMP ilə birləşir.

[düyü. izoaloksazin halqası rebitola, rebitol fosfor turşusuna və fosfor turşusu AMP-yə bağlıdır]

FAD və FMN dehidrogenazların koenzimləridir. Bu fermentlər hidrogenin substratdan çıxarılmasını kataliz edir, yəni. oksidləşmə-reduksiya reaksiyalarında iştirak edir. Məsələn, SDH - suksinat dehidrogenaz - suksinik to-sizin fumarikə çevrilməsini katalizləyir. FAD-dan asılı bir fermentdir. [düyü. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (oxun üstündə - LDH, aşağıda - FAD və FADH 2) COOH-CH \u003d CH-COOH]. Flavin fermentləri (flavindən asılı DGs) onlarda proton və elektronların əsas mənbəyi olan FAD ehtiva edir. Kimya zamanı. reaksiyalar, FAD FADH 2 çevrilir. FAD-ın işçi hissəsi izoaloksazin 2-ci halqasıdır; kimya prosesində. reaksiya iki hidrogen atomunun azotlara əlavə edilməsi və halqalarda ikiqat bağların yenidən qurulmasıdır.

3-cü qrup: pantotenik koenzimlər, vitamin B3 törəmələri- pantotenik turşu. Onlar koenzim A, HS-CoA-nın bir hissəsidir. Bu koenzim A asiltransferazaların koenzimidir və onunla birlikdə müxtəlif qrupları bir molekuldan digərinə köçürür.

4-cü qrup: nikotinamid, vitamin PP-nin törəmələri - nikotinamid:

Nümayəndələr:

Nikotinamid adenin dinukleotid (NAD);

Nikotinamid adenin dinukleotid fosfat (NADP).

NAD və NADP koenzimləri malat DG, izositrat DG, laktat DG kimi dehidrogenazların (NADP-dən asılı fermentlər) koenzimləridir. Dehidrogenləşmə proseslərində və redoks reaksiyalarında iştirak edirlər. Bu halda NAD iki proton və iki elektron əlavə edir və NADH2 əmələ gəlir.

düyü. NAD və NADP işçi qrupu: bir atom H-nin bağlandığı və nəticədə ikiqat bağların yenidən qurulması baş verən vitamin PP şəkli. PP + H + vitamininin yeni konfiqurasiyası çəkilir]

5-ci qrup: piridoksin, B6 vitamininin törəmələri. [düyü. piridoksal. Piridoksal + fosfor turşusu = piridoksal fosfat]

- piridoksin;

- piridoksal;

- piridoksamin.

Bu formalar reaksiyalar prosesində bir-birinə çevrilir. Piridoksal fosfor turşusu ilə reaksiya verdikdə piridoksal fosfat (PP) əldə edilir.

PF aminotransferazaların koenzimidir, amin qrupunun AA-dan keto turşusuna keçidini həyata keçirir - reaksiya transaminasiya. Həmçinin, vitamin B6 törəmələri AA dekarboksilazalarının tərkibinə koenzim kimi daxil edilir.

Qeyri-vitamin təbiətli koenzimlər- maddələr mübadiləsi prosesində əmələ gələn maddələr.

1) Nukleotidlər– UTP, UDP, TTF və s. UDP-qlükoza glikogenin sintezinə daxil olur. UDP-hialuron turşusu transvers reaksiyalarda (qlükuronil transferaz) müxtəlif maddələri neytrallaşdırmaq üçün istifadə olunur.

2) Porfirin törəmələri(heme): katalaza, peroksidaza, sitoxromlar və s.

3) Peptidlər. Qlutatyon bir tripeptiddir (GLU-CIS-GLI), o-in reaksiyalarında iştirak edir, oksidoreduktazaların (qlutatyon peroksidaza, glutatyon reduktaza) koenzimidir. 2GSH "(2H oxunun üstündə) G-S-S-G. GSH glutatyonun azaldılmış formasıdır, G-S-S-G isə oksidləşmiş formasıdır.

4) metal ionları məsələn, Zn 2+ AlDH (spirt dehidrogenaz), Cu 2+ - amilaz, Mg 2+ - ATPaz fermentinin bir hissəsidir (məsələn, miozin ATPaz).

İştirak edə bilər:

Fermentin substrat kompleksinin birləşməsi;

katalizdə;

Fermentin aktiv yerinin optimal konformasiyasının sabitləşməsi;

Dördüncü quruluşun sabitləşməsi.

NADH enerji və həyatın əsasını təşkil edir

Adi mənada, bioloji həyat hüceyrə daxilində enerji yaratmaq qabiliyyəti kimi müəyyən edilə bilər. Bu enerji bədəndə sintez edilən kimyəvi maddələrin yüksək enerjili fosfat bağlarıdır. Ən mühüm yüksək enerjili birləşmələr adenozin trifosfat (ATP), guanozin trifosfat (GTP), kreatin fosforik turşusu, nikotinamid dinukleotid fosfat (NAD(H) və NADP(H)), fosforlanmış karbohidratlardır.

Nikotinamid-adenin-dinukleotid (NADH, NADH) - bütün canlı hüceyrələrdə olan koenzim, oksidləşmə-qaytarma reaksiyalarını kataliz edən fermentlərin dehidrogenaz qrupunun bir hissəsidir; oksidləşmiş maddələrdən aldığı elektron və hidrogen daşıyıcısı funksiyasını yerinə yetirir. Azaldılmış forma (NADH) onları digər maddələrə ötürə bilir.

Performansı necə yaxşılaşdırmaq olar

NADH nədir? Çoxları bunu "həyatın abbreviaturası" adlandırır. Və həqiqətən də belədir. NADH (nikotinamid adenin dinukleotide koenzimi) bütün canlı hüceyrələrdə olur və enerjinin hüceyrələrin içərisində əmələ gəlməsi üçün həyati vacib elementdir. NADH ATP (ATP) istehsalında iştirak edir. NAD(H), universal enerji molekulu kimi, ATP-dən fərqli olaraq, xüsusi olaraq NAD(H)-ə həssas olan piruvat dehidrogenaza kompleksinin stimullaşdırılması səbəbindən laktatın həddindən artıq yığılmasından ondan piruvat əmələ gəlməsinə doğru daim mitoxondriləri boşalta bilir. ) / NAD nisbəti.

Xroniki yorğunluq sindromu: mitoxondriyaya diqqət yetirin

Bir sıra klinik tədqiqatlar CFS-də NADH dərmanlarının effektivliyini göstərdi. Gündəlik doza adətən 50 mq idi. Ən güclü təsir 2-4 həftəlik müalicədən sonra baş verdi. Yorğunluq 37-52% azalıb. Bundan əlavə, diqqətin konsentrasiyası kimi obyektiv bilişsel parametr yaxşılaşdı.

Xroniki yorğunluq sindromunun müalicəsində NADH

Bütün canlı hüceyrələrdə mövcud olan NADH (vitamin B3 koenzimi) redoks reaksiyalarını kataliz edən fermentlərin dehidrogenaz qrupunun bir hissəsidir; oksidləşmiş maddələrdən aldığı elektron və hidrogen daşıyıcısı funksiyasını yerinə yetirir. Hüceyrələrdə ehtiyat enerji mənbəyidir. Hüceyrə tənəffüsünü təmin edərək, enerji istehsalının demək olar ki, bütün reaksiyalarında iştirak edir. Beyindəki müvafiq proseslərə təsir edərək, vitamin B3 koenzimi hipoksiya və ya yaşa bağlı dəyişikliklər zamanı sinir hüceyrələrinin ölümünün qarşısını ala bilər. Qaraciyərdə detoksifikasiya proseslərində iştirak edir. Bu yaxınlarda onun laktat dehidrogenazanı bloklamaq və bununla da miokardın işemik və/və ya hipoksik zədələnməsini məhdudlaşdırmaq qabiliyyəti müəyyən edilmişdir. Xroniki yorğunluq sindromunun müalicəsində ağızdan tətbiqin effektivliyinin tədqiqatları onun insanların vəziyyətinə aktivləşdirici təsirini təsdiqlədi.

İdman və tibbdə NADH: xarici ədəbiyyata baxış

Əvvəlki məqalələrdə NADH (nikotinamid adenin dinukleotide fosfat) haqqında yazmışdıq. İndi biz ingilisdilli mənbələrdən bu maddənin orqanizmdə enerji mübadiləsində rolu və əhəmiyyəti, sinir sisteminə təsiri, bir sıra patoloji vəziyyətlərin inkişafında rolu və istifadə perspektivləri haqqında məlumat vermək istəyirik. tibb və idman. (NADH üzrə monoqrafiyanı yükləyin).

Herbalife Quickspark CoEnzyme 1 (NADH) ATP Enerjisi

Hüceyrə səviyyəsində təbii enerji

Quickspark Herbalife şirkətinin məhsuludur. Vitamin B3 Coenzyme1-in sabit formasıdır. CoEnzyme1 1906-cı ildə Avstriyada professor George Birkmayer adlı alim tərəfindən tapılıb. CoEnzyme1 tibbi məqsədlər üçün hazırlanmış və ikinci dünya müharibəsində istifadə edilmişdir.

NADH (Enada)

Nikotinamid adenin dinukleotidi (NADH) orqanizmdə fermentlərin işləməsinə kömək edən bir maddədir. NADH enerji istehsalında rol oynayır və bədənin nörotransmitter dopaminə çevrildiyi L-dopanın istehsalına kömək edir. NADH bir çox şərtlər üçün qiymətləndirilir və zehni funksionallığı və yaddaşı artırmaq üçün faydalı ola bilər.

Koenzimlər FMN (PMM) və FAD (RAO)

Flavin fermentlərinin bioloji rolu ondan ibarətdir ki, onlar canlı sistemlərdə aerob redoks reaksiyalarını kataliz edirlər, məsələn, reduksiya edən kofermentləri - NADH H 2, tənəffüs zəncirində H 2 daşıyan NADP H 2 -ni oksidləşdirirlər.

Tiol kofermentləri

Tiol koenzimlərinə bioloji rolu asil qruplarını köçürmək olan asilləşmə koenzimi (CoA, CoA, HSCoA) daxildir. Əgər CoA asetil (CH 3 CO–) daşıyırsa, ona asetilləşmə koenzimi deyilir. CoA B3 vitamini (pantotenik turşu) ehtiva edir:

Asil qrupları koenzim A-nın tiol qrupu -SH ilə ester bağı sayəsində CoA ilə ötürülür.

Asetilasiya koenziminin bioloji rolu ondan ibarətdir ki, o:

1) aralıq metabolizmin əsas maddəsi, H 2 O və CO 2-yə oksidləşmə və enerji istehsalı üçün Krebs dövrünə daxil olan CH 3 CO- qruplarının daşıyıcısı;

2) yağ turşularının amin turşularına qədər biosintezində və parçalanmasında iştirak edən koenzim.

BÖLMƏ 4. FERMENTLƏRİN FİZİKİ-KİMYƏSİ XÜSUSİYYƏTLƏRİ

Fermentlər- bunlar yüksək molekullu birləşmələr, amfoter elektrolitlərdir, xarakterik xüsusiyyətləri bunlardır:

hidrofillik;

duzlamaq;

denatürasiya;

Koloidal sistemlərin xassələri;

Optimal pH;

Optimal temperatur;

Fəaliyyətin yüksək spesifikliyi;

Fermentlərin aktivləşdirilməsi və inhibisyonu.

Temperaturun ferment aktivliyinə təsiri

Enzimatik reaksiyalar üçün Vant Hoff qaydası etibarlıdır: temperaturun 10 ° C artması ilə reaksiya sürəti 2-4 dəfə artır:

burada V t2 t2 temperaturda sürətdir; V t1 - t1 temperaturunda sürət; Δt= t2 – t1; γ = 2–4 temperatur əmsalıdır.

Bu asılılıq müəyyən bir temperatur səviyyəsinə - optimal temperatura qədər saxlanılır. Əksər fermentlər üçün optimal temperatur 35...45 °C aralığındadır. Temperaturun optimaldan yuxarı artması ferment aktivliyinin azalmasına səbəb olur, t> 70 °C-də ferment inaktivləşir, yəni bioloji aktivliyini itirir. Ferment zülal olduğundan temperatur yüksəldikdə denaturasiya baş verir, aktiv mərkəzin strukturu dəyişir və nəticədə ferment substratla reaksiya verə bilmir. İstisnalar 100°C-də aktiv olan miokinaza və 0°C-də aktiv olan katalazadır.

Optimal pH

Fermentlər optimal fizioloji pH diapazonunda maksimum aktivlik nümayiş etdirir (Əlavə bax). Məsələn, saxaroza üçün optimal pH 6,2, pepsin üçün 1,5-2,5-dir.

Fəaliyyətin geri çevrilməsi

Bəzi fermentlər irəli və tərs reaksiyaları kataliz edə bilir.

Fəaliyyətin spesifikliyi (seçimliyi).

Bir ferment bir və ya daha çox əlaqəli kimyəvi reaksiyaları kataliz edə bilər. Spesifiklik E. Fişerin fərziyyəsinə əsaslanır: substratın strukturu ilə aktiv mərkəz arasında qıfılın açarı kimi ciddi uyğunluq.

Spesifiklik nisbi və ya mütləq ola bilər. Nisbi spesifiklik müəyyən bir əlaqə növünə təsir edən fermentlər üçün xarakterikdir. Nisbi spesifikliyə malik fermentlərə esterazlar (ester bağlarının yerləşdiyi yerdə hidroliz) və proteinazlar (peptid bağının hidrolizi) daxildir.

Mütləq spesifiklik (mütləq seçicilik) fermentin müəyyən strukturun yalnız bir substratının çevrilməsini katalizləməsidir.

Misal üçün:

saxaroza saxaroza

Arginaza Arginine

Mütləq spesifikliyə həmçinin stereokimyəvi spesifiklik, yəni fermentin müəyyən stereoizomerə təsiri də daxildir.

Fermentlərin aktivləşdirilməsi. Aktivləşdiricilər. İnhibə. İnhibitorlar

aktivləşdirmə fermentlərin aktivliyinin artması adlanır, aktivatorlar- fermentlərin aktivliyini artıran maddələr.

Metal ionları (Na +, K +, Mg 2+) aktivləşdirici ola bilər.

Aktivləşdirmə prosesinin bir növü fermentlərin öz-özünə aktivləşməsi prosesidir. Fermentlər var profermentlər (zimogenlər)- fermentlərin qeyri-aktiv formaları, aktiv mərkəz peptid zəncirinin əlavə bir hissəsi ilə maskalandıqda, nəticədə substrat aktiv mərkəzə yaxınlaşa bilməz. Peptid zəncirinin bir hissəsinin çıxarılması və aktiv sahənin sərbəst buraxılması nəticəsində zimogenin aktiv fermentə çevrilməsinə deyilir. özünü aktivləşdirmə.

İnhibitorların təsiri altında fermentativ reaksiyanın sürətinin azalması deyilir inhibə müvafiq olaraq inhibitorları fermentlərin fəaliyyətinə mane olan maddələrdir. İnhibitorlar ağır metal ionları, turşular, qələvilər, spirtlər və s.

İnhibisyon geri və ya geri dönməz ola bilər.

At dönməz inhibə, ferment strukturun məhv edilməsi (denaturasiya) səbəbindən fəaliyyətini tamamilə itirir. İnhibitorlara denaturasiya edən fiziki və kimyəvi amillər daxildir.

geri çevrilə bilən tormozlama bir fermentin substratla geri çevrilən qarşılıqlı təsiridir. Geri dönən inhibə rəqabətli və ya qeyri-rəqabətli ola bilər.

At rəqabətli geri çevrilən inhibə, fermentin aktiv sahəsi ilə qarşılıqlı əlaqə üçün substrat və inhibitor arasında "rəqabət" baş verir.

Substrat və inhibitorlar struktur analoqlardır. Substrat (S) ilə rəqabət aparan inhibitor (Y), ferment (E) ilə inhibitor-ferment kompleksi (EI) əmələ gətirir:

E + S + Y ↔ AB + S

ngibntorno-

enzimatik

kompleks

rəqabətsiz və ya allosterik(yunan dilindən. allos- digər), İnhibisiya, inhibitorun substratın struktur analoqu olmamasına və aktiv deyil, allosterik mərkəzə bağlı olmasına əsaslanır, bunun nəticəsində fermentin strukturu dəyişir və aktivdir. mərkəz substratı bağlaya bilməz.

Fermentlərin fəaliyyətinin tənzimlənməsində mühüm rol onların oynayır bölmə, yəni hüceyrəaltı strukturlarda lokalizasiya.